Weitere Angaben zum Praktikum:

Teil 1: Wahl, Loll
Termin: 02.05. - 13.05.2022
Ort: Takustr. 6, 3. OG, AG Wahl Laborräume

Teil 2: Weiss
Wichtiger Hinweis: Schwangeren und stillenden Frauen ist aufgrund der Strahlenschutzbestimmungen das Arbeiten am Speicherring (Teil 2) untersagt.
Termin: 16.05. - 20.05.2022, Treffpunkt um 10:00 Uhr beim Pförtner
Ort: c/o Soft Matter and Functional Materials, Elektronenspeicherring BESSY II, Albert-Einstein-Str. 15, 12489 Berlin, Adlershof

Teil 3: Daumke
Termin: 23.05. - 27.05.2022
Ort: MDC für Molekulare Medizin, Robert-Rössle-Str. 10. 13125 Berlin (Buch), Seminar: MDC.C (Haus 83). Dendrit 2; Praktikum: Haus 31.2, Raum 0248 (AG Heinemann) (s.Vorlesungsverzeichnis)

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Methodenmodul: Grundlagen der Strukturbiochemie
Hochschule/Fachbereich/Institut: Freie Universität Berlin/Fachbereich Biologie, Chemie, Pharmazie/Institut für Chemie und Biochemie
Modulverantwortliche/r: Dozentinnen oder Dozenten des Moduls
Zugangsvoraussetzungen: keine
Qualifikationsziele: Die Studentinnen und Studenten lernen Verfahren für die Präparation von biologischen Makromolekülen und für die Strukturanalyse kennen. Sie eignen sich theoretische Grundlagen zu Verfahren der makromolekularen Strukturanalyse an. Die Studentinnen und Studenten können makromolekulare Eigenschaften, die für die Strukturanalyse eine Rolle spielen, beurteilen. Sie können Manuskripte, in denen makromolekulare Strukturen und Strukturanalysen beschrieben werden, kritisch erfassen und die Qualität von makromolekularen Strukturen beurteilen. Inhalte: Herstellung einer Probe eines biologischen Makromoleküls für die Strukturanalyse; Bioinformatische, biochemische oder biophysikalische Charakterisierung eines biologischen Makromoleküls; Durchführung eines oder mehrerer Verfahren zur Strukturanalyse; Strukturbeschreibung und graphische Darstellung von Strukturen; Präsentation strukturbiologischer Experimente und Ergebnisse.
Inhalte des Praktikums:

• In silico characterization of a target protein
• Recombinant protein production and purification
• Limited proteolysis
• Biochemical and biophysical characterization of target protein (ITC, Thermofluor, CD spectroscopy)
• Crystallization, crystal harvesting and cryo-protection
• Derivatization of protein crystals
• X-ray diffraction data collection at a synchrotron source
• Data reduction
• Structure determination (MAD, SIRAS and molecular replacement)
• Interpretation of electron density maps and model building
• Refinement and validation
• Structure analysis and preparation of structure figures

Prof. Dr. M. Wahl: mwahl@zedat.fu-berlin.de
Dr. B. Loll: loll@chemie.fu-berlin.de

Dr. M. Weiss: manfred.weiss@helmholtz-berlin.de

Prof. Dr. O. Daumke: oliver.daumke@mdc-berlin.de Schließen